Makalah Kimia

Protein (protos yang berarti ”paling utama") adalah senyawa organik kompleks yang mempuyai bobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Peptida dan protein merupakan polimer kondensasi asam amino dengan penghilangan unsur air dari gugus amino dan gugus karboksil. Jika bobot molekul senyawa lebih kecil dari 6.000, biasanya digolongkan sebagai polipeptida. Molekul protein mengandung unsur-umsur C, H, O, N, P, S, dan terkadang mengandung unsur logam seperti besi (Fe) dan tembaga (Cu).
Protein banyak terkandung di dalam makanan yang sering dikonsumsi oleh manusia. Seperti pada tempe, tahu, ikan dan lain sebagainya. Secara umum, sumber dari protein adalah dari sumber nabati dan hewani. Protein sangat penting bagi kehidupan organisme pada umumnya, karena ia berfungsi untuk memperbaiki sel-sel tubuh yang rusak dan suplai nutrisi yang dibutuhkan tubuh. Maka, penting bagi kita untuk mengetahui tentang protein dan hal-hal yang berkaitan dengannya.



ASAM AMINO
Asam amino adalah senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein.
Struktur asam amino
Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya.

Struktur asam α-amino

Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α-amino.
Pada awal pembentukannya, protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun protein (proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi oleh DNA/RNA sebagai kode genetik. Asma amino ini biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping pada asam amino (gugus –R) menjadi empat kelompok. Rantai samping ini dapat membuat asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar.
Asam amino yang bersifat hidrofobik :

— Alanin
— Isoleusin
— Leusin
— Metionin
— Fenilalanin
— Prolin
— Triptofan
— Tirosin
— Valin


Asam amino yang bersifat hidrofilik :

— Arginin
— Aspargin
— Asam Aspartat
— Sistein
— Asam Glutamat
— Glutamin
— Glisin
— Histidin
— Lisin
— Serin
— Treonin

Berdasarkan struktur rantai samping (gugus -R) asam amino digolongkan atas:
a) Gugus R berupa hidrogen atau rantai karbon alifatik sederhana (asam amino non polar)
Tediri dari: Glisin, Alanin, Valin, Leusin, Isoleusin, dan Fenilalanin
b) Gugus R mengandung gugus hidroksil (-OH); (asam amino polar)
Terdiri dari: Serin, Treonin, dan Tirosin
c) Gugus R mengandung gugus karboksil (-COOH)/ asam amino dikarboksilasi (asam/gugus R bermuatan negatif)
Terdiri dari: Asam Aspartat dan Asam Glutamat
d) Gugus R mengandung nitrogen (N)
a. Asam amino basa (gugus R bermuatan positif): Arginin, Lisin, Histidin (memiliki gugus siklik)
b. Amida: Aspargin, Glutamin.
e) Gugus R mengandung belerang (S); (asam amino polar): Sistein dan Metionin
f) Gugus R membentuk ikatan siklik dengan gugus amina
Terdiri dari: Prolin
g) Gugus R mengandung cincin aromatic (cincin benzena): Histidin, Fenilalanin, Tirosin, Triptofan.
Dapat menjadi bahan baku.
Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino—kecuali glisin—memiliki isomer optik: L dan D. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomer ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe D. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN, dari singkatan COOH - R - NH2).
Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe L meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe D. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino tipe D.
Fungsi biologis asam amino
1. Penyusun protein, termasuk enzim.
2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon, dan asam nukleat).
3. Pengikat ion logam penting yang diperlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor).
Sifat-sifat Asam Amino

1. Pada umumnya, asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non polar seperti eter, aseton dan kloroform. Sifat asam amino ini berbeda dengan asam karboksilat maupun dengan sifat amina. Asam karboksilat alifatik maupun aromatik yang terdiri dari beberapa atom karbon, umumnya kurang larut dalam air tetapi larut dalam pelarut organik. Demikian pula amina, pada umumnya tidak larut dalam air, tetapi larut dalam pelarut organik.
2. Asam amino mempunyai titik lebur yang lebih tinggi dibandingkan dengan asam karboksilat atau amina (lebih besar dari 200ºC).
3. Bersifat sebagai elektrolit. Dalam larutan kondisi netral (pH isoelektrik), asam amino dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan negative (zwitterion) atau ion amfoter. Keadaan ion ini sangat tergantung pada pH larutan.
4. Bersifat amfoterik, yaitu berperilaku sebagai asam dan mendonasikan proton pada basa kuat, atau dapat juga berperilaku sebagai basa dan menerima proton dari asam kuat.

5. Memiliki titik isoelektrik, yaitu pH ketika asam amino berada dalam bentuk dipolar dan tidak memiliki muatan bersih.



Sumber-Sumber Asam Amino
Asam amino dapat diperoleh melalui asupan makanan seperti pada kacang-kacangan(misalnya kedelai), ikan gabus dan produk susu.
Penyakit Yang Berkaitan Dengan Metabolisme Asam Amino
1. Fenilketonuria
Adalah kelainan metabolism sejak lahir yang ditandai dengan ketidakmampuan mengubah fenilalanin menjadi tirosin, sehingga menyebabkan akumulasi fenilalanin dan hasil metaboliknya didalam tubuh. Menyebabkan retardasi mental, manifestasi neurologic, pigmentasi ringan, eczema dan bau kesturi. Kesemuanya dapat dicegah dengan restriksi awal diet fenilalanin.


2. Maple Syrup Urine Disease
Terjadinya akumulasi asam keto dari leusin, valin dan isoleusin, karena adanya cacat pada enzim α -keto dekarboksilase. Dapat menyebabkan gangguan susunan saraf pusat.

3. Aminoasiduria
Penyakit yang timbul akibat gangguan pada transportasi asam amino tertentu ke dalam sel. Karena defek pada transportasi ini secara khas mengakibatkan eksresi satu atau lebih asam amino dalam jumlah yang meningkat.

ION ZWITTER
Apabila asam amino larut dalam air, gugus karboksilat akan melepaskan ion H+, sedangkan gugus amina akan menerima ion H+, seperti reaksi berikut:

Oleh adanya kedua gugus tersebut asam amino dalam larutan dapat membentuk ion yang bermuatan positif dan juga bermuatan negatif atau disebut juga ion amfoter (ion-zwitter). Keadaan ion ini sangat tergantung pada pH larutan. Apabila asam amino dalam air ditambah dengan basa, maka asam amino akan terdapat dalam bentuk (I) karena konsentrasi ion OH- yang tinggi mampu mengikat ion-ion H+ pada gugus –NH3+. Sebaliknya bila ditambahkan asam ke dalam larutan asam amino, maka konsentrasi ion H+ yang tinggi mampu berikatan dengan ion –COO- sehingga terbentuk gugus –COOH sehingga asam amino akan terdapat dalam bentuk (II).

Dalam suatu sistem elektroforesis yang memiliki elektroda positif dan negatif, asam amino akan bergerak menuju elektroda yang berlawanan dengan muatan asam amino yang terdapat dalam larutan. Apabila ion asam amino tidak bergerak ke arah negatif maupun positif dalam suatu sistem elektroforesis maka pH pada saat itu disebut pH isolistrik (isoelektrik). Harga pH pada keadaan tersebut disebut titik isoelektrik (TIE). Pada pH tersebut terdapat keseimbangan antara bentuk-bentuk asam amino sebagai ion amfoter, anion dan kation.
Ion Zwitter dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral.

MACAM ASAM AMINO

Ada 20 macam asam amino, yang masing-masing ditentukan oleh jenis gugus R atau rantai samping dari asam amino. Jika gugus R berbeda maka jenis asam amino berbeda. Contohnya pada gambar di bawah ini. Tampak bahwa asam amino serin, asam aspartat dan leusin memiliki perbedaan hanya pada jenis gugus R saja.

Contoh struktur dari beberapa asam amino

Gugus R dari asam amino bervariasi dalam hal ukuran, bentuk, muatan, kapasitas pengikatan hidrogen serta reaktivitas kimia. Keduapuluh macam asam amino ini tidak pernah berubah. Asam amino yang paling sederhana adalah glisin dengan atom H sebagai rantai samping. Berikutnya adalah alanin dengan gugus metil (-CH3) sebagai rantai samping.


Asam Amino Esensial
Asam amino esensial merupakan asam amino yang penting dan dibutuhkan bagi suatu spesies organisme tetapi tidak mampu diproduksi sendiri oleh organisme itu atau selalu kekurangan dari yang dibutuhkan.Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar (lewat makanan). Istilah "asam amino esensial" berlaku hanya bagi organisme heterotrof.
Bagi manusia, ada delapan asam amino esensial yang harus dipenuhi dari diet sehari-hari, yaitu isoleusina, leusina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofan, dan valina. Histidina dan arginina disebut sebagai "setengah esensial" karena tubuh manusia dewasa sehat mampu memenuhi kebutuhannya. Asam amino karnitina juga bersifat "setengah esensial" dan sering diberikan untuk kepentingan pengobatan.
Berikut ini asam-asam amino esensial:
1. Isoleusin
Diperlukan untuk pertumbuhan yang optimal. Perkembangan kecerdasan. Mempertahankan keseimbangan nitrogen tubuh. Diperlukan untuk pembentukan asam amino non esensial lainnya. Penting untuk pembentukan haemoglobin dan menstabilkan kadar gula darah (kekurangan dapat memicu gejala hypoglycemia).

2. Leusin
Pemacu fungsi otak. Menambah tingkat energi otot. Membantu menurunkan kadar gula darah yang berlebihan. Membantu penyembuhan tulang, jaringan otot dan kulit (terutama untuk mempercepat penyembuhan luka post - operative).

3. Lisin
Bahan dasar antibodi darah. Memperkuat sistem sirkulasi. Mempertahankan pertumbuhan sel-sel normal. Bersama proline dan Vitamin C akan membentuk jaringan kolagen. Menurunkan kadar triglyserida darah yang berlebih. Kekurangan menyebabkan mudah lelah, sulit konsentrasi, rambut rontok, anemia, pertumbuhan terhambat dan kelainan reproduksi.

4. Metionin
Penting untuk metabolisme lemak. Menjaga kesehatan hati, menenangkan syaraf yang tegang. Mencegah penumpukan lemak di hati dan pembuluh darah arteri terutama yang mensuplai darah ke otak, jantung dan ginjal. Penting untuk mencegah alergi, osteoporosis, demam rematik dan toxemia pada kehamilan serta detoxifikasi zat-zat berbahaya pada saluran cerna.

5. Fenilalanin
Diperlukan oleh kelenjar tiroid untuk menghasilkan tiroksin yang akan mencegah penyakit gondok. Dipakai untuk mengatasi depresi juga untuk mengurangi rasa sakit akibat migrain, menstruasi dan arthritis. Menghasilkan norepinephrine otak yang membantu daya ingat dan daya hafal. Mengurangi obesitas.

6. Treonin
Meningkatkan kemampuan usus dan proses pencernaan. Mempertahankan keseimbangan protein. Penting dalam pembentukan kolagen dan elastin. Membantu hati, jantung, sistem syaraf pusat, otot-otot rangka dengan fungsi lipotropic. Mencegah serangan epilepsi.

7. Triptofan
Meningkatkan penggunaan dari vitamin B kompleks. Meningkatkan kesehatan syaraf. Menstabilkan emosi. Meningkatkan rasa ketenangan dan mencegah insomnia (membantu anak yang hiperaktif). Meningkatkan pelepasan hormon pertumbuhan yang penting dalam membakar lemak untuk mencegah obesitas dan baik untuk jantung.

8. Valin
Memacu kemampuan mental. Memacu koordinasi otot. Membantu perbaikan jaringan yang rusak. Menjaga keseimbangan nitrogen.


Asam Amino Non Esensial
Asam amino yang lain disebut sebagai non-esensial karena tubuh dapat membentuknya. Fungsinya antara lain untuk menjaga kesehatan fungsi ginjal dan fungsi seksual pria seperti arginine, berguna menjaga fungsi hati seperti alanine, pengaturan tekanan darah dan fungsi seksual pria. Glutamic Acid dan Choline menjaga fungsi kesehatan otak. Proline untuk pembentukan kolagen dan penyerapan zat-zat gizi bagi tubuh.
Berikut ini asam-asam amino non esensial :
1. Alanin
Memperkuat membran sel. Membantu metabolisme glukosa menjadi energi tubuh.

2. Arginin
Asam amino arginin memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi akibat eksesi dua gugus amina pada gugus residunya. Asam amino ini tergolong setengah esensial bagi manusia dan mamalia lainnya, tergantung pada tingkat perkembangan atau kondisi kesehatan. Bagi anak-anak, asam amino ini esensial.
Penting untuk kesehatan reproduksi pria karena 80% cairan semen terdiri dari arginine. Membantu detoxifikasi hati pada sirosis hati dan fatty liver. Membantu meningkatkan sistem imun. Menghambat pertumbuhan sel tumor dan kanker. Membantu pelepasan hormon pertumbuhan.
Pangan yang menjadi sumber utama arginin adalah produk-produk peternakan (dairy products) seperti daging, susu (dan olahannya), dan telur. Dari produk tumbuhan dapat disebutkan cokelat dan biji kacang tanah.
Arginin memiliki rumus kimia C6H14N4O2, titik leburnya 244°C, masa jenisnya 1,165 g cm-3 , titik isoelektrik 10,76, nama sistematiknya adalah Asam S-2-amino-5-(diamino metilidenamino) pentanoat.


3. Asam aspartat
Asam aspartat (atau sering disebut aspartat saja, karena terionisasi di dalam sel), merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Asparagin merupakan asam amino analognya karena terbentuk melalui aminasi aspartat pada satu gugus hidroksilnya.
Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan sebagan asam karboksilat. Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial. Fungsinya diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf otot, membantu perubahan karbohidrat menjadi energi sel, melindungi hati dengan membantu mengeluarkan amonia berlebih dari tubuh, serta membantu fungsi sel dan pembentukan RNA/DNA. Diduga, aspartat juga berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. Senyawa ini juga merupakan produk dari daur urea dan terlibat dalam glukoneogenesis.
Asam aspartat memiliki rumus kimia C4H7NO4, titik leburnya 270-271°C, masa jenisnya 1,23 gcm-3 , titik isoelektrik 2,77, nama sistematiknya adalah Asam Asam 2S-2-aminobutandioat.


4. Asam glutamat
Asam glutamat termasuk asam amino yang bermuatan (polar) bersama-sama dengan asam aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektriknya yang rendah, yang menandakan ia sangat mudah menangkap elektron (bersifat asam menurut Lewis).
Asam glutamat dapat diproduksi sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak tergolong esensial. Ion glutamat merangsang beberapa tipe saraf yang ada di lidah manusia. Sifat ini dimanfaatkan dalam industri penyedap. Garam turunan dari asam glutamat, yang dikenal sebagai mononatrium glutamat ( dikenal juga sebagai monosodium glutamat, MSG, vetsin atau micin), sangat dikenal dalam dunia boga Indonesia maupun Asia Timur lainnya sebagai penyedap masakan. Merupakan bahan bakar utama sel-sel otak bersama glukosa. Mengurangi ketergantungan alkohol dan menstabilkan kesehatan mental.
Asam glutamat memiliki rumus kimia C4H7NO4, Titik leburnya 247-249°C, masa jenisnya 1,538g cm-3, titik iso elktrik 3,22, nama sistematiknya adalah Asam 2S-2-aminopentandioat.


5. Asparagin
Asparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian gugus karboksil oleh gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak bermuatan) dalam pelarut air.
Asparagin merupakan asam amino pertama yang berhasil diisolasi. Namanya diambil karena pertama kali diperoleh dari jus asparagus. Asparagin diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Ia berperan pula dalam sintesis amonia. Daging (segala macam sumber), telur, dan susu (serta produk turunannya) kaya akan asparagin.
Asparagin memiliki rumus kimia C4H8N2O3, Titik leburnya 235°C, masa jenisnya 1,538g cm-3, nama sistematiknya adalah Asam 2S-2-amino-3-karbamoil- propanoat.


6. Glisin
Glisin (Gly, G) atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling sederhana. Rumus kimianya C2H5NO2. Asam amino ini bagi manusia bukan merupakan asam amino esensial karena tubuh manusia dapat mencukupi kebutuhannya. Glisin merupakan satu-satunya asam amino yang tidak memiliki isomer optik karena gugus residu yang terikat pada atom karbon alpha adalah atom hidrogen sehingga terjadi simetri. Jadi, tidak ada L-glisin atau D-glisin.
Glisin merupakan asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan berbagai situasi karena strukturnya sederhana. Sebagai misal, glisin adalah satu-satunya asam amino internal pada heliks kolagen, suatu protein struktural. Pada sejumlah protein penting tertentu, misalnya sitokrom c, mioglobin, dan hemoglobin, glisin selalu berada pada posisi yang sama sepanjang evolusi (terkonservasi). Penggantian glisin dengan asam amino lain akan merusak struktur dan membuat protein tidak berfungsi dengan normal. Secara umum protein tidak banyak pengandung glisin. Perkecualian ialah pada kolagen yang dua per tiga dari keseluruhan asam aminonya adalah glisin.
Glisin merupakan asam amino nonesensial bagi manusia. Tubuh manusia memproduksi glisin dalam jumlah mencukupi. Glisin berperan dalam sistem saraf sebagai inhibitor neurotransmiter pada sistem saraf pusat (CNS). Meningkatkan energi dan penggunaan oksigen di dalam sel. Penting untuk kesehatan sistem syaraf pusat. Penting untuk menjaga kesehatan kelenjar prostat. Mencegah serangan epilepsi dan pernah dipakai untuk mengobati depresi. Diperlukan sistem imun untuk mensintesa asam amino non esensial.
Glisin memiliki rumus kimia C2H5NO2, titik leburnya 290°C, masa jenisnya 1,607 g cm-3, titik iso elktrik 10,76, nama sistematiknya adalah Asam 2-aminoetanoat.



7. Glutamin
Glutamin adalah satu dari 20 asam amino yang memiliki kode pada kode genetik standar. Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamin dibuat dengan mengganti rantai samping hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional amina.
Glutamin merupakan bagian penting dari asimilasi nitrogen yang berlangsung pada tumbuhan. Amonia yang diserap tumbuhan atau hasil reduksi nitrit diikat oleh asam glutamat menjadi glutamin dengan bantuan enzim glutamin sintetase atau GS.
Glutamin dijadikan suplemen atlet binaraga untuk mengganti kerusakan otot dengan segera akibat latihan beban yang berat.
Glutamin memiliki rumus kimia C5H10N2O3, titik leburnya 185°C, titik iso elktrik 5,65, nama sistematiknya adalah Asam 2S-2-amino-4-karbamoil-butanoat


8. Histidin
Histidin merupakan satu dari 20 asam amino dasar yang ada dalam protein. Bagi manusia histidin merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. Rantai samping imidazol dan nilai pKa yang relatif netral (yaitu 6,0) berarti bahwa perubahan sedikit saja pada pH sel akan mengubah muatannya. Sifat ini menjadikan histidin sering menjadi bagian dari gugus katalitik pada enzim maupun ligan koordinasi pada metaloprotein.
Memperkuat hubungan antar syaraf khususnya syaraf organ pendengaran. Telah dipakai untuk memulihkan beberapa kasus ketulian. Perlu untuk perbaikan jaringan. Perlu dalam pengobatan alergi, rheumatoid arthritis, anemia. Perlu untuk pembentukan sel darah merah dan sel darah putih.
Histidin menjadi prekursor histamin, suatu amina yang berperan dalam sistem saraf, dan karnosin, suatu asam amino, Terdapat dua enantiomer histidin yaitu D-histidin dan L-histidin, namun yang lebih dominan adalah L-histidin (atau S-histidin).
Histidin memiliki rumus kimia C6H9N3O2, titik leburnya 287°C, titik iso elktrik 7,59, nama sistematiknya adalah Asam S-2-amino-3-(3H-imidazol-4-il)propanoat.


9. Prolin
Prolin merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua gugus samping yang terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu atom H untuk berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini, prolin hanya memiliki gugus amina sekunder (-NH-). Beberapa pihak menganggap prolin bukanlah asam amino karena tidak memiliki gugus amina namun imina namun pendapat ini tidak tepat.
Adanya rantai siklik yang terbentuk antara gugus amina dan residu menyebabkan prolin memiliki karakter yang khas (relatif sangat kaku) dan menentukan konformasi protein secara kuat. Prolin dapat berperan sebagai pengubah struktur α-heliks dan juga sebagai titik belok bagi β-sheets.
Fungsi terpenting prolin tentunya adalah sebagai komponen protein. Sel tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang kurang cocok (misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolin untuk menjaga keseimbangan osmotik sel. Prolin dibuat dari asam L-glutamat dengan prekursor suatu asam imino. Sebagai bahan dasar glutamic acid. Bersama lycine dan vitamin C akan membentuk jaringan kolagen yang penting untuk menjaga kecantikan kulit. Memperkuat persendian, tendon, tulang rawan dan otot jantung. Prolin bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia.
Prolin memiliki rumus kimia C5H9NO2, titik leburnya 221°C, titik isoelktrik 6,30, nama sistematiknya adalah Asam S-pirolidin-2-karboksilat.


10. Serin
Serin merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan pada protein hewan. Protein mamalia hanya memiliki L-serin. Serin bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia. Namanya diambil dari bahasa Latin, sericum (berarti sutera) karena pertama kali diisolasi dari protein serat sutera pada tahun 1865. Strukturnya diketahui pada tahun 1902. Sintesis serin (dan glisin) berawal dari oksidasi 3-fosfogliserat (3-PGA) yang membentuk 3-fosfohidroksipiruvat dan NADH. Reaksi transaminasi dengan asam glutamat menghasilkan 3-fosfoserin dan glisin, yang diikuti dengan dilepasnya fosfat.
Serin penting bagi metabolisme karena terlibat dalam biosintesis senyawa-senyawa purin dan pirimidin, sistein, triptofan (pada bakteria), dan sejumlah besar metabolit lain.
Fungsi serin: Membantu pembentukan lemak pelindung serabut syaraf (myelinsheaths). Penting dalam metabolisme lemak dan asam lemak, pertumbuhan otot dan kesehatan sistem imun. Membantu produksi antibodi dan immunoglobulin.
Sebagai penyusun enzim, serin sering memainkan peran penting dalam fungsi katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian aktif kimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya. Berbagai gas-gas perangsang saraf dan senyawa aktif yang dipakai pada insektisida bekerja melalui residu serin pada enzim asetilkolin esterase, sehingga melumpuhkan enzim itu sepenuhnya. Akibatnya, asetilkolin (suatu neurotransmiter) yang seharusnya segera diuraikan oleh enzim itu segera setelah bekerja malah menumpuk di sel dan mengakibatkan kekejangan dan kematian.
Sebagai penyusun protein non-enzim, rantai sampingnya dapat mengalami glikolisasi yang dapat menjelaskan gangguan akibat diabetes. Serin juga merupakan satu dari tiga asam amino yang biasanya terfosforilasi oleh enzim kinase pada saat transduksi signal pada eukariota.
Serin memiliki rumus kimia C3H7NO3, Titik leburnya 228°C, masa jenisnya 1,537g cm-3, nama sistematiknya adalah Asam S-2-amino-3-hidroksipropanoat.


11. Sistein
Sistein merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia yang memiliki atom S, bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada gugus tiol (dikenal juga sebagai sulfhidril atau merkaptan). Karena memiliki atom S, sistein menjadi sumber utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung belerang. Sistein dan metionin pada protein juga berperan dalam menentukan konformasi protein karena adanya ikatan hidrogen pada gugus tiol. Dibentuk dari asam amino methionine dengan bantuan vitamin B6. Merupakan bahan dasar glutathione yaitu salah satu antioksidan terbaik yang bekerja optimum bila bersama vitamin E dan selenium. Melindungi sel dari zat-zat berbahaya, efek radiasi. Melindungi hati dan otak dari alkohol dan rokok. Penting dalam pengobatan bronchitis, emphysema, TBC, dan rheumatoid arthritis. Mudah berubah menjadi sistin.
Sistein mudah teroksidasi oleh oksigen dan membentuk sistin, senyawa yang terbentuk dari dua molekul sistein yang berikatan pada atom S masing-masing. Reaksi ini melepas satu molekul air (reaksi dehidrasi).
Sumber utama sistein pada makanan adalah cabai, bawang putih, bawang bombay, brokoli, haver, dan inti bulir gandum (embrio). L-sistein juga diproduksi secara industri melalui hidrolisis rambut manusia dan babi serta bulu unggas, namun sejak tahun 2001 juga telah dapat diproduksi melalui fermentasi mikroorganisme.
Serat wol dari domba juga banyak mengandung sistein. Bagi domba, sistein esensial yang harus dipasok dari rumput-rumputan yang dimakannya. Karena itu, jika rumput tidak tersedia domba tidak memproduksi wol. Namun demikian, domba transgenik yang memiliki enzim penghasil sistein (dari metionin) telah berhasil dikembangkan sehingga ketergantungan akan rumput menjadi berkurang.
Sistein memiliki rumus kimia C3H7NO2S1, titik leburnya 240°C, titik isoelktrik 5,07 , nama sistematiknya adalah Asam 2R-2-amino-3-sulfanil-propanoat.


12. Sistin
Merupakan hasil penggabungan dua molekul protein yang melakukan ikatan disulfida. Berfungsi membantu kesehatan pankreas, menstabilkan gula darah dan metabolisme karbohidrat, mengurangi gejala alergi makanan dan intoleransi. Sistein juga penting untuk pembentukan kulit, terutama penyembuhan luka bakar dan luka operasi, membantu penyembuhan kelainan pernafasan seperti bronchitis, dan meningkatkan aktifitas sel darah putih melawan penyakit.

13. Tirosin
Tirosin (dari bahasa Yunani tyros, berarti keju, karena ditemukan pertama kali dari keju) merupakan satu dari 20 asam amino penyusun protein. Ia memiliki satu gugus fenol (fenil dengan satu tambahan gugus hidroksil). Bentuk yang umum adalah L-tirosin (S-tirosin), yang juga ditemukan dalam tiga isomer struktur: para, meta, dan orto. Pembentukan tirosin menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim Phe-hidroksilase. Enzim ini hanya membuat para-tirosin. Dua isomer yang lain terbentuk apabila terjadi "serangan" dari radikal bebas pada kondisi oksidatif tinggi (keadaan stress).
Dalam transduksi signal, tirosin memiliki peran kunci dalam pengaktifan beberapa enzim tertentu melalui proses fosforilasi (membentuk fosfotirosin). Bagi manusia, tirosin merupakan prekursor hormon tiroksin dan triiodotironin yang dibentuk di kelenjar tiroid, pigmen kulit melanin, dan dopamin, norepinefrin dan epinefrin. Tirosin tidak bersifat esensial bagi manusia. Oleh enzim tirosin hidroksilase, tirosin diubah menjadi DOPA yang merupakan bagian dari manajemen terhadap penyakit Parkinson. Tanaman opium (Papaver somniferum) menggunakan tirosin sebagai bahan baku untuk menghasilkan morfin, suatu alkaloid.
Fungsi Tirosin: Memperlambat penuaan sel. Menekan pusat lapar di hipotalamus. Membantu produksi melanin. Penting untuk fungsi kelenjar adrenal, tiroid dan pituitary. Penting untuk pengobatan depresi, alergi dan sakit kepala. Kekurangan menyebabkan hypothyroidism dengan gejala lemah, lelah, kulit kasar, pembengkakan pada tangan, kaki, dan muka, tidak tahan dingin, suara kasar, daya ingat dan pendengaran menurun serta kejang otot.
Tirosin memiliki rumus kimia C9H11NO3, Titik leburnya 343°C, titik isoelektrik 5,66, nama sistematiknya adalah Asam S-2-amino-3-(4-hidroksi-fenil)-propanoat.


Asam Amino Non Esenial Lain
1. Gamma – asam aminobutirat (gaba)
Menghambat sel dari ketegangan. Mencegah ansietas dan depresi bersama niacin dan inositol.
2. Ornitin
Membantu pelepasan hormon pertumbuhan yang memetabolisir lemak tubuh yang berlebihan jika digabung dengan arginine dan carnitine. Penting untuk fungsi sistem imun dan fungsi hati yang sehat. Penting untuk detoxifikasi amonia dan membantu proses penyembuhan.
3. Taurin
Menjaga kesehatan otot jantung, sel darah putih, otot rangka dan sistem syaraf pusat. Komponen penting dari cairan empedu yang penting untuk pencernaan lemak, absorbsi vitamin larut dalam lemak (A, D, E, K). Menjaga kadar kolesterol darah. Kekurangan menyebabkan ansietas, epilepsi, hiperaktif dan fungsi otak yang buruk. Disintesa dari asam amino cysteine.
4. Sitrulin
Menghasilkan energi. Meningkatkan sistem imunitas. Dimetabolisir menjadi arginine. Penting dalam detoxifikasi amonia yang merusak sel-sel sehat.

IKATAN PEPTIDA

Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida atau ikatan amida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Protein disebut juga polipeptida karena terdiri atas lebih dari 10 monopeptida atau molekul asam amino. Peptida didapatkan dari hidrolisis protein yang tidak sempurna. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA. Proses pembentukan protein dari asam-asam amino ini dinamakan sintesis protein. Senyawa yang terbentuk di sebut senyawa dipeptida.
Gugus karboksil pada asam amino dapat dilepas dengan proses dekarboksilasi dan menghasilkan suatu amina. Gugus amino pada asam amino dapat bereaksi dengan asam nitrit dan melepaskan gas nitrogen yang dapat diukur volumenya. Van Slyke menggunakan reaksi ini untuk menentukan gugus amino bebas pada asam amino, peptida maupun protein.
Pada protein atau rantai asam amino, gugus karboksil (-COOH) berikatan dengan gugus amino (-NH2). Setiap terbentuk satu ikatan peptida, dikeluarkan 1 molekul air (H2O). Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino.

Reaksi kondensasi (ikatan) dua asam amino membentuk ikatan peptida
Ikatan peptida ditulis dengan asam amino yang mempunyai gugus +NH3 bebas di sebelah kiri dan asam amino dengan gugus CO- bebas di sebelah kanan.
IKATAN DISULFIDA

Ikatan disulfida adalah ikatan tunggal S-S, yang pada protein menautkan dua unit asam amino sistein menjadi sistin.

STRUKTUR PROTEIN
Protein, seperti halnya suatu molekul DNA, merupakan polimer yang linear dan tidak bercabang. Protein ini tersusun dari suatu monomer yang disebut dengan asam amino dan asam amino ini akan saling berikatan membentuk suatu rantai polipeptida. Polipeptida ini nantinya akan menyusun protein sehingga protein terlihat seperti memiliki bentuk tiga dimensi. Panjang polipeptidanya jarang yang melebihi 2000 unit. Struktur protein bersifat hirarki, yaitu protein disusun setahap demi setahap dan setiap tingkatan tergantung dari tahapan di bawahnya.
Fungsi protein dibagi menjadi dua kelompok besar, yaitu sebagai bahan struktural dan sebagai mesin yang bekerja pada tingkat molekuler. Protein dapat memerankan fungsinya sebagai bahan struktural karena seperti halnya polimer lain, protein memiliki rantai yang panjang dan juga dapat mengalami cross-linking dan selain itu juga dapat berperan sebagai biokatalis untuk reaksi-reaksi kimia dalam sistem makhluk hidup.
Struktur protein terdiri dari empat macam struktur :
1. Struktur Primer yaitu urutan asam-asam amino yang dihubungkan satu sama lain secara kovalen melalui ikatan peptida membentuk rantai polipeptida. Ujung dari polipeptida yang terbentuk ini memiliki sifat kimia yang berbeda, yaitu satu mempun yai gugus amino bebas (ujung N atau amino,NH2-) dan ujung satunya mempunyai gugus karboksil bebas (ujung C atau karboksil, COOH-). Oleh karena itu arah polipeptida dan dituliskan baik N→C(kiri ke kanan) maupun C →N (kanan ke kiri). Struktur primer menunjukkan jumlah, jenis, dan urutan asam amino dalam molekul protein. Protein yang pertama kali ditemukan srtuktur primernya adalah insulin sapi.


2. Struktur sekunder adalah merujuk pada konformasi yang berbeda yang dapat terjadi pada polipeptida. Pada struktur sekunder protein sudah mengalami interaksi intermolekul, melalui rantai samping asam amino. Ikatan yang membentuk struktur ini didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya. Struktur sekunder protein bersifat reguler, pola lipatan berulang dari rangka protein. Ada dua jenis struktur sekunder, yaitu α-heliks dan β-sheet. Keduanya terbentuk karena ikatan hidrogen yang terjadi antara asam amino yang berbeda pada polipeptida.

3. Struktur tersier terjadi dari lipatan atau gulungan komponen struktur sekunder polipeptida yang membentuk konfigurasi tiga dimensi. Struktur tersier terjadi karena bermacam-macam gaya kimiawi terutama ikatan hidrogen antara individu asam amino dan gaya hidrofobik yang mengatur bahwa asam amino dengan sisi gugus non-polar harus dilindungi dari air dengan menenpatkannya di bagian dalam protein. Beberapa jenis ikatan antara gugus R pada molekul asam amino yang membentuk protein yang lain meliputi: ikatan elektrostatik, interaksi dipol-dipol, dan ikatan disulfida yaitu suatu ikatan kovalen. Meliputi protein serat dan globular.

4. Struktur kuarterner melibatkan asosiasi dua atau lebih polipeptida, masing-masing terlipat menjadi struktur tersier, menjadi protein multisubunit. Tidak semua protein membentuk struktur kuarterner. Hanya protein yang mempunyai fungsi kompleks yang memiliki struktur ini termasuk beberapa protein yang terlibat dalam ekspresi gen. Contohnya adalah molekul hemoglobin manusia yang tersusun atas 4 subunit.
Setiap subunit protein dapat melakukan komunikasi dan saling mempengaruhi satu sama lain melalui interaksi intermolekuler ini. Beberapa struktur protein terikat dengan jembatan disulfida antara polipeptida yang berbeda, tetapi banyak protein terdiri dari asosiasi subunit yang lebih lemah yang dihubungkan dengan ikatan hidrogen dan efek hidrofobik. Protein ini dapat kembali pada komponen polipeptidanya, atau berubah komposisi subunitnya tergantung pada kebutuhan fungsinya. Struktur kuaterner menunjukkan derajat persekutuan unit-unit protein. Sebagian besar terdiri dari beberapa rantai polipeptida yang terpisah.

HIDROLISIS PEPTIDA
Protein atau polipeptida dapat mengalami hidrolisis jika dipanaskan dengan asam klorida pekat, sekitar 6 M. Dalam hal ini peptida diputuskan sehingga menghasilkan asam-asam amino bebas. Dalam tubuh manusia atau hewan, hidrolisis polipeptida atau protein terjadi karena pengaruh enzim.

PERUBAHAN PADA PROTEIN
Protein yang terdapat dalam bahan pangan mudah mengalami perubahan-perubahan, antara lain:
1. Dapat terdenaturasi oleh perlakuan pemanasan.
2. Dapat terkoagulasi atau mengendap oleh perlakuan pengasaman.
3. Dapat mengalami dekomposisi atau pemecahan oleh enzim-enzim proteolitik.
4. Dapat bereaksi dengan gula reduksi, sehingga menyebabkan terjadinya warna coklat.
DENATURASI PROTEIN
Denaturasi protein dapat diartikan suatu perubahan atau modifikasi terhadap struktur sekunder, tertier dan kuartener molekul protein tanpa terjadinya pemecahan ikatan-ikatan kovelen. Karena itu, denaturasi dapat diartikan suatu proses terpecahnya ikatan hydrogen, interaksi hidrofobik, ikatan garam dan aterbukanya lipatan atau wiru molekul protein.
Protein yang terdenaturasi akan berkurang kelarutannya. Lapisan molekul bagian dalam yang ersifat hidrofobik akan keluar sedangkan bagian hidrofilik akan terlipat ke dalam. Pelipatan atau pembakikkan akan terjadi bila protein mendekati pH isoelektris lalu protein akan menggumpal dan mengendap. Viskositas akan bertambah karena molekul mengembang menjadi asimetrik, sudut putaran optis larutan protein juga akan meningkat.
Denaturasi protein meliputi gangguan dan kerusakan yang mungkin terjadi pada struktur sekunder dan tersier protein. Sejak diketahui reaksi denaturasi tidak cukup kuat untuk memutuskan ikatan peptida, dimana struktur primer protein tetap sama setelah proses denaturasi. Denaturasi terjadi karena adanya gangguan pada struktur sekunder dan tersier protein. Pada struktur protein tersier terdapat empat jenis interaksi yang membentuk ikatan pada rantai samping seperti; ikatan hidrogen, jembatan garam, ikatan disulfida dan interaksi hidrofobik non polar, yang kemungkinan mengalami gangguan. Denaturasi yang umum ditemui adalah proses presipitasi dan koagulasi protein.

Denaturasi karena Panas:
Panas dapat digunakan untuk mengacaukan ikatan hidrogen dan interaksi hidrofobik non polar. Hal ini terjadi karena suhu tinggi dapat meningkatkan energi kinetik dan menyebabkan molekul penyusun protein bergerak atau bergetar sangat cepat sehingga mengacaukan ikatan molekul tersebut. Protein telur mengalami denaturasi dan terkoagulasi selama pemasakan. Beberapa makanan dimasak untuk mendenaturasi protein yang dikandung supaya memudahkan enzim pencernaan dalam mencerna protein tersebut.
Pemanasan akan membuat protein bahan terdenaturasi sehingga kemampuan mengikat airnya menurun. Hal ini terjadi karena energi panas akan mengakibatkan terputusnya interaksi non-kovalen yang ada pada struktur alami protein tapi tidak memutuskan ikatan kovalennya yang berupa ikatan peptida. Proses ini biasanya berlangsung pada kisaran suhu yang sempit.
Alkohol dapat merusak ikatan hidrogen:
Ikatan hidrogen terjadi antara gugus amida dalam struktur sekunder protein. Ikatan hidrogen antar rantai samping terjadi dalam struktur tersier protein dengan kombinasi berbagai asam amino penyusunnya.

Denaturasi karena Asam dan basa:
Protein akan mengalami kekeruhan terbesar pada saat mencapai ph isoelektris yaitu ph dimana protein memiliki muatan positif dan negatif yang sama, pada saat inilah protein mengalami denaturasi yang ditandai kekeruhan meningkat dan timbulnya gumpalan.
Asam dan basa dapat mengacaukan jembatan garam dengan adanya muatan ionik. Sebuah tipe reaksi penggantian dobel terjadi sewaktu ion positif dan negatif di dalam garam berganti pasangan dengan ion positif dan negatif yang berasal dari asam atau basa yang ditambahkan. Reaksi ini terjadi di dalam sistem pencernaan, saat asam lambung mengkoagulasi susu yang diikonsumsi.

Denaturasi karena Garam logam berat:
Garam logam berat mendenaturasi protein sama dengan halnya asam dan basa. Garam logam berat umumnya mengandung Hg+2, Pb+2, Ag+1 Tl+1, Cd+2 dan logam lainnya dengan berat atom yang besar. Reaksi yang terjadi antara garam logam berat akan mengakibatkan terbentuknya garam protein-logam yang tidak larut.
Protein akan mengalami presipitasi bila bereaksi dengan ion logam. Pengendapan oleh ion positif (logam) diperlukan ph larutan diatas pi karena protein bermuatan negatif, pengendapan oleh ion negatif diperlukan ph larutan dibawah pi karena protein bermuatan positif. Ion-ion positif yang dapat mengendapkan protein adalah; Ag+, Ca++, Zn++, Hg++, Fe++, Cu++ dan Pb++, sedangkan ion-ion negatif yang dapat mengendapkan protein adalah; ion salisilat, triklorasetat, piktrat, tanat dan sulfosalisilat.

Garam logam berat merusak ikatan disulfida:
Logam berat juga merusak ikatan disulfida karena affinitasnya yang tinggi dan kemampuannya untuk menarik sulfur sehingga mengakibatkan denaturasi protein.

Agen pereduksi merusak ikatan disulfida:
Ikatan disulfida terbentuk dengan adanya oksidasi gugus sulfhidril pada sistein. Antara rantai protein yang berbeda yang sama-sama memiliki gugus sulfhidril akan membentuk ikatan disulfida kovalen yang sangat kuat. Agen pereduksi dapat memutuskan ikatan disulfida, dimana penambahan atom hidrogen sehingga membentuk gugus tiol; -SH.
Protein yang terdenaturasi akan berkurang kelarutannya. Lapisan molekul protein bagian dalam yang bersifat hidrofobik akan keluar, sedangkan bagian yang hidrofilik akan terlipat ke dalam. Pelipatan atau pembalikkan terjadi bila larutan protein mendekati pH isoelektris, lalu protein akan menggumpal dan mengendap. Viskositas akan bertambah karena molekul mengembang dan menjadi asimetrik, sudut putaran optis larutan protein juga akan meningkat. Denaturasi protein dapat disebabkan oleh panas, pH, bahan kimia, mekanik dan lain-lain.
Protein akan mengalami presipitasi bila bereaksi dengan ion logam. Pengendapan oleh ion positif (logam) diperlukan ph larutan diatas pi karena protein bermuatan negatif, pengendapan oleh ion negatif diperlukan ph larutan dibawah pi karena protein bermuatan positif. Ion-ion positif yang dapat mengendapkan protein adalah; Ag+, Ca++, Zn++, Hg++, Fe++, Cu++ dan Pb++, sedangkan ion-ion negatif yang dapat mengendapkan protein adalah; ion salisilat, triklorasetat, piktrat, tanat dan sulfosalisilat.
Protein akan mengalami kekeruhan terbesar pada saat mencapai ph isoelektris yaitu pH dimana protein memiliki muatan positif dan negatif yang sama, pada saat inilah protein mengalami denaturasi yang ditandai kekeruhan meningkat dan timbulnya gumpalan.

PENGGOLONGAN PROTEIN
1. Berdasarkan Komposisi Kimia
Berdasarkan komposisi kimianya, protein dibedakan atas protein sederhana dan protein konjugasi. Protein sederhana terdiri atas asam amino dan tidak ada gugus kimia lain. Contohnya adalah enzim ribonuklease. Protein konjugasi terdiri atas rantai polipeptida yang terikat pada gugus kimia lain. Bagian yang bukan asam amino dari protein konjugasi disebut gugus prostetik. Protein konjugasi digolongkan berdasarkan jenis gugus prostetiknya.
Beberapa Protein Konjugasi
Golongan Gugus Prostetik Contoh
Lipoprotein Lipid Lipoprotein darah
Glikoprotein Karbohidrat γ-globulin darah
Fosfoprotein Gugus fosfat Kasein usu
Hemoprotein Heme Hemoglobin
Metal protein Besi, zink, tembaga Alkoholdehidrogenase
Biasanya gugus prostetik pada protein memegang peranan penting di dalam fungsi biologi.
2. Berdasarkan Bentuk
Protein dapat dibedakan atas dua bentuk, yaitu protein sert dan protein globular. Protein serat merupakan serabut panjang yang liat dan tidak larut dalam air. Berguna untuk membangun struktur bahan dan jaringan atau sebagai pelindung. Contohnya adalah kolagen pada tulang rawan, α-keratin pada rambut dan wol, dan fibrin pada darah.
Protein globular berbentuk bulat padat yang disebabkan oleh rantai-rantai polipeptidanya yang berlipat rapat. Protein globular biasanya larut dalam air dan mudah berdifusi. Terdapat pada bahan pangan, seperti susu, telur, dan daging. Protein ini mempunyai fungsi gerak atau dinamik, serta mudah terdenaturasi, yaitu susunan molekulnya berubah yang diikuti perubahan fisik dan fisiologisnya. Contohnya adalah enzim, protein transpor darah, hormon, dan antobodi.
3. Berdasarkan Fungsi Biologis
Berdasarkan fungsi biologis atau biokimia, protein dapat dibedakan atas:
1. Enzim
Sebagai biokatalisator. Hampir semua reaksi senyawa organik dalam sel dikatalisis oleh enzim dan hampir semua enzim adalah protein. Contohnya: Ribonuklease, pada pembentukan RNA; Tripsin, pada proses pencernaan protein.

2. Protein Penyimpanan/ Nutrient
Berfungsi sebagai cadangan makanan. Membebaskan asam-asam amino apabila diperlukan, misalnya kasein (protein susu), ovalbumin (putih telur), feritin untuk menyimpan besi dalam darah, dan gliadin untuk menyimpan asam amino dalam biji gandum yang dorman.

3. Protein Transpor
Berfungsi mengikat dan mengangkut berbagai molekul kecil dan ion-ion spesifik dalam tubuh. Misalnya transportasi oksigen di dalam eritrosit oleh hemoglobin, transportasi oksigen di dalam otot oleh mioglobin, serum albumin yang membawa asam lemak, dan transferin membawa ion besi dalam plasma darah.

4. Protein Kontraktil/ Gerak
Memberi kemampuan sel untuk bergerak. Terdapat dalam serat otot. Kontraksi otot dapat terjadi karena pergeseran dua filamen protein. Misalnya pergerakan kromosom saat proses mitosis dan pergerakan sperma oleh flagela. Contoh protein ini adalah aktin dan miosin, protein penyusun otot.

5. Protein Struktur
Sebagai penyangga dan pemberi kekuatan. Contohnya kolagen pada urat dan tulang rawan; keratin pada rambut, kuku, dan bulu; serta fibroin pada serat sutra dan jaring laba-laba.

6. Protein Pertahanan
Sebagai pelindung suatu organisme terhadap penyakit. Contohnya imunoglobin atau antibodi pada vertebrata yang sangat spesifik dan dapat mengenal serta berkombinasi dengan benda asing seperti virus, bakteri, dan sel dari organisme lain; zat-zat pembeku darah apabila terluka seperti fibrinogen dan thrombin; serta bisa ular dan toksin bakteri.

7. Protein Pengatur
Sebagai pengatur aktivitas seluler atau fisiologi. Contohnya hormon, misalnya hormon insulin yang mengontrol gula darah; sitokin seperti interleukin yang mengatur pembelahan sel dan diferensiasi; serta hormon seks.

8. Protein Pembangkit dan Penghantar Impuls Saraf
Respon sel saraf terhadap rangsang spesifik diperantarai oleh oleh protein reseptor. Misalnya rodopsin adalah protein yang sensitif terhadap cahaya ditemukan pada sel batang retina. Contoh lainnya adalah protein reseptor pada sinapsis.




METODE PENENTUAN PROTEIN

Ada berbagai cara dalam pengujian terhadap protein yaitu dengan reaksi uji asam amino dan reaksi uji protein. Reaksi uji asam amino sendiri terdiri dari 6 macam uji yaitu: uji millon, uji hopkins cole, uji belerang, uji xantroproteat, dan uji biuret. Sedangkan untuk uji protein, berdasarkan pada pengendapan oleh garam, pengendapan oleh logam dan alkohol. Serta uji koagulasi dan denaturasi protein.
Pada uji asam amino terdapat uji bersifat umum dan uji bersifat uji berdasakan jenis asam aminonya. Seperti halnya uji millon bersifat spesifik terhadap tirosin, uji Hopkins cole terhadap triptofan, uji belerang terhadap sistein, uji biuret bereaksi positif terhadap pembentukan senyawa kompleks Cu gugus –CO dan –NH dari rantai peptida dalam suasana basa. Serta uji xantroproteat bereaksi positif untuk asam amino yang mengandung inti benzena.
Asam amino merupakan unit pembangun protein yang dihubungkan melalui ikatan peptida pada setiap ujungnya. Protein tersusun dari atom C, H, O, dan N, serta kadang-kadang P dan S. Dari keseluruhan asam amino yang terdapat di alam hanya 20 asam amino yang yang biasa dijumpai pada protein.
Reaksi uji asam amino:

1. Uji Millon.
Sebanyak 5 tetes pereaksi Millon ditambahkan ke dalam 3 mL larutan protein, dipanaskan. Uji dilakukan terhadap larutan albumin 2%, gelatin 2%, kasein 2%, pepton 2%, dan fenol 2%.

2. Uji Hopkins-Cole.
Sebanyak 2 mL larutan protein dicampur dengan pereaksi Hopkins-Cole dalam tabung reaksi. Ditambahkan 3 mL H2SO4 pekat melalui dinding tabung sehingga membentuk lapisan dari cairan. Didiamkan, setelah beberapa detik akan terbentuk cincin violet (ungu) pada pertemuan kedua lapisan cairan, apabila positif mengandung triptofan. Uji dilakukan terhadap larutan albumin 2%, gelatin 2%, kasein 2%, dan pepton 2%.


3. Uji Ninhidrin
Sebanyak 0.5 mL larutan ninhidrin 0.1% ditambahkan ke dalam 3 mL larutan protein. Dipanaskan selama 10 menit, diamati perubahan warna yang terjadi. Uji dilakukan terhadap larutan albumin 0.02%, gelatin 0.02%, kasein 0.02%, dan pepton 0.02%.

4. Uji belerang.
Sebanyak 2 mL larutan protein ditambah 5 mL NaOH 10%, dipanaskan selama 5 menit. Kemudian ditambah 2 tetes larutan Pb-asetat 5%, pemanasan dilanjutkan, diamati warna yang terjadi. Uji dilakukan terhadap larutan albumin 0.02%, gelatin 0.02%, kasein 0.02%, dan pepton 0.02%.

5. Uji Xanthoproteat
Sebanyak 2 mL larutan protein ditambahkan 1 mL HNO3 pekat, dicampur, kemudian dipanaskan, diamati timbulnya warna kuning tua. Didinginkan, ditambahkan tetes demi tetes larutan NaOH pekat sampai larutan menjadi basa. Diamati perubahan yang terjadi. Uji dilakukan terhadap larutan albumin 2%, gelatin 2%, kasein 2%, pepton 2%, dan fenol 2%.

6. Uji Biuret.
Sebanyak 3 mL larutan protein ditambah 1 mL NaOH 10% dan dikocok. Ditambahkan 1-3 tetes larutan CuSO4 0.1%. Diamati timbulnya warna.

Sumber:
Kuswati, Tine Maria, dkk. 2007. Sains KIMIA 3 SMA/MA. Jakarta: Bumi Aksara
Purba, Michael. 2007. KIMIA untuk SMA Kelas XII. Jakarta: Penerbit Erlangga
Purba, Michael. 1995. KIMIA 2000 UNTUK SMU KELAS 3 Semester 2. Jakarta: Penerbit Erlangga
http://meboubhbrouk.blogspot.com/2009/10/reaksi-uji-protein.html
http://rantai-tigabelas.blogspot.com/2009/05/protein.html
http://rgmaisyah.wordpress.com/2008/10/31/asam-amino/
http://uth3.wordpress.com/2008/10/13/struktur-protein/
http://www.biology.arizona.edu\biochemistry\biochemistry.html
http://www.scrbid.com
http://www.supamas.com/asam-amino-non-esensial.html
http://www.wikipedia.org